protéines

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lolami
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dans mon cours j'ai "cette hélice protéique est une structure chirale" puis " en revanche une hélice formée d'aa de serie D est l'image en miroir de la meme hélice d'aa de serie L " du coup j'ai pas compris si juste avant in dit que c'est chirale pourquoi d'un coup ben c'est valide pour la serie D ét L
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camomiz
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À toute molécule chirale (donc non superposable, blablabla) correspond une autre molécule chirale qui est son reflet dans un miroir. C'est le cas ici des hélices alpha, chaque hélice est chirale, donc en découle le fait qu'à une hélice D (chirale) correspond une hélice L qui est son reflet dans un miroir.
Interne en 2ème année de Pharmacie Hospitalière 
Présidente de l'AMIPBM (Association des Internes en Pharmacie et Biologie Médicale) - 2023/2024
Élue au Conseil de Faculté de l'UFR de Pharmacie - 2020/?
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Chargée de mission Tutorat CSP à l'AE2P - 2020/2021[/b]
Vice-Présidente en charge des Night-Tutorats au TAM - 2018/2019
Vice-Présidente Tutorat à l'AE2P (Association des Étudiants en Pharmacie de Provence) - 2018/2019
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lolami
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pour la dénaturation des protéines, la liaison hydrophobe est ce qu'elle fait parti des liaisons coupées à 100•C ou a 60• ?
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Caliban3010
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<p class="bbc_center">"N'oublie jamais, celui qui croit savoir n'apprend plus." Jilano Alhuïn
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Je n'ai pas de précision pour les liaisons hydrophobes dans mon cours...

Personnellement étant donné que tout comme les liaisons hydrogène les liaisons hydrophobes sont faibles je pense que ça serait a 60 degrés... Je ne suis pas sûre de moi toutefois ;)
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[quote="Lorea"]
Je n'ai pas de précision pour les liaisons hydrophobes dans mon cours...

Personnellement étant donné que tout comme les liaisons hydrogène les liaisons hydrophobes sont faibles je pense que ça serait a 60 degrés... Je ne suis pas sûre de moi toutefois ;)
[/quote]
A 60° : ce ne sont que les liaisons hydrogène.
Les liaisons  hydrophobes ne sont pas formées par une énergie de liaison à proprement parler. Elles se forment parce que le contact entre les parties hydrophobes du polypeptide et l'eau (environnement hydrophile) est thermodynamiquement inapproprié.
Donc à 100°C les liaisons salines, covalentes et peptiques se rompent, il n'y a plus de polypeptide. La majeure partie des liaisons hydrophobes sera donc détruite car il n'a aura plus une seule structure qui doit se maintenir au contact de l'eau en repliant ses parties hydrophobes vers l'intérieur. 
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neli
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Holà :)


Vu que @Lewis a fermé le sujet dedié a ma question ^ je squatte celui là j'arrive aprés la guerre !! donc je comprends toujours pas comment le prof a trouvé pour la Tyr la valeur 6 (6 je sais pas si c'est le pk/le phi ou..!?? ) j'ai regardé les jolie photos de @Caliban j'ai tout compris: sauf l'attribution des des valeurs de pk1 et pk2, pk3 , phi ...

Si quelqu'un peut m'aider ?

Thanks :)
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Caliban3010
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Mais t'as pas compris quoi exactement parce que c'est ce que j'ai mis en noir il me semble sur ma photo
<p class="bbc_center">"N'oublie jamais, celui qui croit savoir n'apprend plus." Jilano Alhuïn
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neli
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<blockquote class="ipsBlockquote" data-author="Caliban3010" data-cid="54219" data-time="1476740731">
Mais t'as pas compris quoi exactement parce que c'est ce que j'ai mis en noir il me semble sur ma photo</blockquote>


Merci @Caliban mais j'ai eu la revelation a 23 h du coup j'ai bien compris
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neli
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Me again !! Je comprends pas pourquoi fans la partie etablissement de la structure primaire on fait une etape prealable de purification(chromatographie: stein et moore) alors qu'on a des proteine/peptide et pas des AA solos ?


Autre chose si quelqu'un pouvait me confirmer qu'on fait bien une fragmentation de maniere chimoque (BrCN) avec des résidus <40-50 AA et une fragmentation de manière enzymatique avec des endopeptidases (pepsine,trypsine,chimotripsine) pour des residus >40-50AA .

Muchas gracias :)
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