Enzymo (PAM)

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Thomas Bouyoux
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Les séquences d'AA K-K, K-R, R-K ou R-R sont situées sur la protéine à amider. La PAM ne possède pas ces séquences :)
Les endo-peptidases et les exo-peptidases vont agir au niveau de ces AA, puis la PAM joue son rôle en C-terminal si le dernier AA est une glycine
Externe en 6ème année de médecine 2021-2022
Élu UFR au Conseil d’École de Médecine 2021-2022

Retraité du TAM toujours présent 2019-??

Membre du Conseil de Surveillance de l'AEM2 et du TAM 2019-2020
Président du TAM (Tutorat Associatif Marseillais) 2018-2019

Vice-Président Tutorat AEM2 (Association des Étudiants en Médecine de Marseille) 2018-2019
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Résident certifié de la BU 2017-2018
Responsable Matière UE12 2017-2018

Tuteur UE1, UE2 Histo-Embryo, UE3 bis, UE7, UE11 2017-2018

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Plateformeur de l'extrême 2018
Parasite obligatoire des Night-Tuto UE4 2017-2018 (#Amna.K #camomiz)

Davenport et radioactivité dans le keur <3

Sûrement aigri mais passionné par la médecine <3
<p class="bbc_center" style="text-align:right;">Avec l'anatomie tête et cou c'est l'amour fou
<p class="bbc_center" style="text-align:right;">La morpho vous rendra beau
<p class="bbc_center" style="text-align:right;">Osez le 20 en spé 2 et vous deviendrez des dieux !   <p class="bbc_center" style="text-align:right;">(Cœur cœur sur les pharmas <3 )
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celine
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bonjours j'ai deux question 
pourquoi on dit que l'inhibiteur non competitif ne diminue pas laffinité de l'enzyme pour le substrat alors qu'il change la conformation tertiaire ?
et deuxieme question pourquoi sur la partie C-ter il a trois aa basique alors que sur la partie N-ter il y en a que deux (et l'effet d'une carboxipeptidase enleve 2aa basique alors qu'une aminopeptidase n'en enleve qu'un) ? 
je sais pas si je suis tres clair mais merci d'avance pour la reponse 
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celine
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et aussi j'ai pas bien compris ce qu'etait un effecteur (activateur, inhibiteur, competitif ou pas et si il change l'activité de l'enzyme et si oui comment ?) merci
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Charlotte_
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Pour ta 1e question, l'inhibiteur se fixe sur un site autre que le site de liaison du substratr. Du coup le substrat peut se fixer a l'enzyme aussi. L'affinite ne changr pas mais Vmax est diminuée.


Avec une inhibition competitive, ton inhibiteur va se fixer sur le site de liaison du substrat donc le substrat ne pourra pas s'y fixer
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